在蛋白质尤其是治疗性蛋白药物(如单抗、融合蛋白、酶类等)中,二硫键(Disulfide Bond)是一种维持蛋白质空间结构和功能活性的重要共价键。其连接模式的正确与否,直接关系到蛋白折叠效率、稳定性、免疫原性甚至药效。由于在重组表达和制剂开发过程中,二硫键易出现错配(mispaired)、断裂(cl
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抗体(Immunoglobulin, Ig)是一类高度复杂的糖蛋白,由两条重链和两条轻链组成。它们之间的稳定连接不仅依赖于非共价相互作用,更关键的是通过二硫键(Disulfide Bonds)形成共价连接。这些二硫键既存在于链内(intrachain disulfide bonds),也存在于链间(
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随着4D蛋白组学(Four-Dimensional Proteomics)技术在标志物发现、药物研发及临床转化研究中的广泛应用,DIA(Data Independent Acquisition)已成为主流的定量采集模式。基于离子迁移谱(Ion Mobility, IM)的4D DIA策略,在大幅提升
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引言:精准识别N端序列,为蛋白研究打下基础 在蛋白质研究中,氨基酸序列的精确鉴定是理解其功能与结构的第一步。虽然现代质谱技术已在蛋白质组学领域大放异彩,但在某些特定场景下,一种经典的序列分析方法依然不可或缺——Edman降解(Edman degradation)。这种以化学方
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在抗体药物的研发过程中,蛋白质序列的准确解析是确保药物功能与安全性的核心环节。然而,抗体分子N末端的化学修饰或结构异常(即“N末端阻断”)常导致传统测序技术失效,这一问题已成为抗体开发领域长期存在的技术瓶颈。Edman降解作为一种经典的N端测序方法,凭借其独特的化学特性,在应
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蛋白质组学作为生命科学领域的重要分支,致力于全面解析细胞、组织或机体中蛋白质的表达、修饰与相互作用。定量蛋白质组学则进一步推动了生物医学、药物开发及疾病机制研究的发展。其中,液相色谱-质谱联用技术(Liquid Chromatography-Mass Spectrometry, LC-MS/MS)因
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在定量蛋白质组学(Quantitative Proteomics)领域,准确、可重复地测量不同样本间蛋白质丰度变化,是揭示生物学机制的关键。稳定同位素标记氨基酸细胞培养(SILAC, Stable Isotope Labeling by Amino acids in Cell culture)作为一
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引言:为何越来越多科研人员选择LFQ? 在蛋白组学研究中,“定量”不仅是对蛋白存在与否的判断,更是对其在不同生理或病理状态下表达变化的精准刻画。传统的同位素标记方法如TMT、iTRAQ虽然灵敏度高,但成本较高、流程复杂。无标记定量技术(Label-Free Quantific
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蛋白质是细胞执行各种生命活动的核心分子。然而,蛋白质在合成完成后并不立刻“投入使用”,它们往往还需经历一系列精细调控的翻译后修饰(Post-Translational Modifications, PTMs)。这些修饰对蛋白质的结构、功能乃至其在细胞中的命运具有深远影响。本文
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在现代生命科学研究中,理解细胞间的异质性对于解析疾病机制、开发精准治疗和重建组织发育图谱具有重要意义。单细胞RNA测序已在转录水平提供了丰富信息,但蛋白质作为直接执行功能的分子,更能真实反映细胞状态。因此,单细胞蛋白质组学(Single-Cell Proteomics, SCP)逐步成为探索细胞命运
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