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在蛋白质尤其是治疗性蛋白药物（如单抗、融合蛋白、酶类等）中，二硫键（Disulfide Bond）是一种维持蛋白质空间结构和功能活性的重要共价键。其连接模式的正确与否，直接关系到蛋白折叠效率、稳定性、免疫原性甚至药效。由于在重组表达和制剂开发过程中，二硫键易出现错配（mispaired）、断裂（cl
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抗体（Immunoglobulin, Ig）是一类高度复杂的糖蛋白，由两条重链和两条轻链组成。它们之间的稳定连接不仅依赖于非共价相互作用，更关键的是通过二硫键（Disulfide Bonds）形成共价连接。这些二硫键既存在于链内（intrachain disulfide bonds），也存在于链间（
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随着4D蛋白组学（Four-Dimensional Proteomics）技术在标志物发现、药物研发及临床转化研究中的广泛应用，DIA（Data Independent Acquisition）已成为主流的定量采集模式。基于离子迁移谱（Ion Mobility, IM）的4D DIA策略，在大幅提升
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引言：精准识别N端序列，为蛋白研究打下基础 在蛋白质研究中，氨基酸序列的精确鉴定是理解其功能与结构的第一步。虽然现代质谱技术已在蛋白质组学领域大放异彩，但在某些特定场景下，一种经典的序列分析方法依然不可或缺——Edman降解（Edman degradation）。这种以化学方
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在抗体药物的研发过程中，蛋白质序列的准确解析是确保药物功能与安全性的核心环节。然而，抗体分子N末端的化学修饰或结构异常（即“N末端阻断”）常导致传统测序技术失效，这一问题已成为抗体开发领域长期存在的技术瓶颈。Edman降解作为一种经典的N端测序方法，凭借其独特的化学特性，在应
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蛋白质组学作为生命科学领域的重要分支，致力于全面解析细胞、组织或机体中蛋白质的表达、修饰与相互作用。定量蛋白质组学则进一步推动了生物医学、药物开发及疾病机制研究的发展。其中，液相色谱-质谱联用技术（Liquid Chromatography-Mass Spectrometry, LC-MS/MS）因
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在定量蛋白质组学（Quantitative Proteomics）领域，准确、可重复地测量不同样本间蛋白质丰度变化，是揭示生物学机制的关键。稳定同位素标记氨基酸细胞培养（SILAC, Stable Isotope Labeling by Amino acids in Cell culture）作为一
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引言：为何越来越多科研人员选择LFQ？ 在蛋白组学研究中，“定量”不仅是对蛋白存在与否的判断，更是对其在不同生理或病理状态下表达变化的精准刻画。传统的同位素标记方法如TMT、iTRAQ虽然灵敏度高，但成本较高、流程复杂。无标记定量技术（Label-Free Quantific
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蛋白质是细胞执行各种生命活动的核心分子。然而，蛋白质在合成完成后并不立刻“投入使用”，它们往往还需经历一系列精细调控的翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）。这些修饰对蛋白质的结构、功能乃至其在细胞中的命运具有深远影响。本文
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在现代生命科学研究中，理解细胞间的异质性对于解析疾病机制、开发精准治疗和重建组织发育图谱具有重要意义。单细胞RNA测序已在转录水平提供了丰富信息，但蛋白质作为直接执行功能的分子，更能真实反映细胞状态。因此，单细胞蛋白质组学（Single-Cell Proteomics, SCP）逐步成为探索细胞命运
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